Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein (Aminosäuren-Sequenz, Primärstruktur des Proteins) wird häufig mit Hilfe der 1-Buchstaben-Symbole für die Aminosäuren dargestellt. Dabei beginnt man mit der Aminosäure, die die freie a-Aminogruppe enthält (Aminoterminus, N-term) und endet mit der Aminosäure, die die freie a-Karboxylgruppe enthält (Carboxyterminus, C-term). Dies entspricht auch der Reihenfolge, in der die Aminosäuren am Ribosom in das Protein eingebaut werden. Die Primärstruktur eines Proteins kann mit chemischen Methoden (Sequenzanalyse, Edmann-Abbau) bestimmt werden. Technisch ist es jedoch vor allem bei sehr grossen Proteinen einfacher, mit Hilfe einer Teilsequenz des Proteins das für das Protein kodierende Gen zu isolieren und dessen DNA zu sequenzieren.
Die Peptidketten können sich lokal zu regelmässigen Strukturelementen auffalten, in denen die Peptidgruppen der Hauptkette über Wasserstoffbrücken verknüpft sind.
Als Helix (a-Helix) bezeichnet man schraubenförmig aufgewundene Strukturen, als Faltblatt (b-Sheet) seitlich parallel oder antiparallel miteinander verbundene zickzackförmig gefaltete Stränge. Ein "Turn" bezeichnet eine Richtungsumkehr der Peptidkette, und als "random coil" (Zufallsknäuel) bezeichnet man alle anderen, nicht so genau klassifizierbaren Elemente der Sekundärstruktur. Proteinstrukturen werden danach klassifiziert, welche der Sekundärstrukturelemente sie hauptsächlich enthalten.
Die Sekundärstrukturelemente eines Proteins ordnen sich im Raum so an, dass sich die hydrophoben ("wasserscheuen") Seitenketten der Aminosäuren Valin, Leuzin, Isoleuzin, Methionin, Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan möglichst im Innern der Proteins zusammenlagern können (so wie sich Öl- und Fettmoleküle im Wasser sofort zu Tröpfchen zusammenlagern), während die hydrophilen ("wasserliebenden") Seitenketten der Aminosäuren Glutamat, Aspartat, Arginin, Lysin, Histidin, Serin, Threonin, Asparagin und Glutamin die Oberfläche des Proteins bilden. Glyzin und Prolin sind aufgrund ihrer speziellen strukturellen Eigenschaften häufig in Turns lokalisiert. Paare von Cystein-Seitenketten können zu Disulfiden oxydieren und so entfernte Teilen der Peptidkette kovalent verbrücken. Die durch die Faltung bestimmete exakte räumliche Anordnung der Atome eines Proteins bezeichnet man als die Tertiärstruktur des Proteins. Sie kann durch Kernresonanzspektroskopie und durch Röntgenkristallographie experimentell bestimmt werden.
Viele Proteine bestehen aus mehreren Peptidketten. Die räumliche Anordnung der einzelnen, gefalteten Peptidkette zum biologisch aktiven Komplex bezeichnet man als die Bild zur Quartärstruktur. Dabei können sowohl mehrere Kopien der gleichen Proteinkette wie auch unterschiedliche Ketten im Komplex enthalten sein. Kleinere Nicht-Protein-Moleküle können in den Komplex eingebunden und für dessen Aktivität wichtig sein. (Kofaktoren, Koenzyme, prostetische Gruppen).
