Vergleich der 3D-Struktur von Trypsin und Chymotrypsin

Vergleich der 3D-Struktur von Trypsin und Chymotrypsin

Die Proteine Trypsin und Chymotrypsin sind Enzyme, die im Magen von Säugetieren vorkommen und die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysieren. Enzyme mit dieser Eigenschaft nennt man Proteasen. Für die katalytische Aktivität dieser Proteasen ist eine Serin-Aminosäure in der aktiven Tasche verantwortlich. Man bezeichnet diese Proteasen deshalb auch als Serin-Proteasen. Trypsin und Chymotrypsin haben aufgrund einer ähnlichen Aminosäuresequenz auch eine sehr ähnliche 3D-Struktur. Trotzdem bevorzugen beide Proteasen unterschiedliche Substrate. Während Trypsin bevorzugt nach Lysin und Arginin Peptidbindungen schneidet, katalysiert Chymotrypsin die Hydrolyse von Peptidbindungen nach grossen, hydrophoben Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan). Die unterschiedliche Substratspezifitat kann anhand der dreidimensionalen Struktur erklärt werden.
Trypsin von Trypsin Die von Trypsin zeigt die Sekundärstruktur mit zwei alpha-Helices. In sind lediglich die unpolaren Aminosäuren von Trypsin als Cartoon und gemäss ihrer Beweglichkeit (temperature) eingefärbt Das des Enzyms wird durch die drei Aminosäuren Aspartat 102, Histidin 57 und Serin 195 gebildet. Neben dem Reaktionszentrum befindet sich eine . Der negativ geladene Sauerstoff dieser freien Carboxylgruppe kann lediglich mit den positiv geladenen Stickstoffatomen von Lysin oder Arginin eine so starke elektrostatische Anziehung eingehen, dass die Bindung für die enzymatische Reaktion genügend stabil ist. Dadurch geschieht die Hydrolyse jeweils ausschliesslich bei Peptidbindungen mit Lysin oder Arginin auf der Aminoseite des zu spaltenden Proteins.	Chymotrypsin von Chymotrypsin Die von Chymotrypsin zeigt die Sekundärstruktur mit zwei alpha-Helices und diversen beta-Faltblattstrukturen In sind lediglich die unpolaren Aminosäuren von Chymotrypsin als Cartoon und gemäss ihrer Beweglichkeit (temperature) eingefärbt Das von Chymotrypsin wird wie bei Trypsin ebenfalls (wie bei allen Serinproteasen) durch die drei Aminosäuren Aspartat 102, Histidin 57 und Serin 195 gebildet. . Allerdings befindet sich in deren Zentrum an Stelle des Aspartats ein Serin, das keine Ladung enthält. Diese völlig unpolare Tasche ermöglicht nun die Aufnahme von unpolaren Seitenketten, die bei den Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan (aromatische Seitenketten), sowie Methionin (grosser hydrophobe Seitenkette) vorkommen. Chymotrypsin spaltet deshalb Proteine bei diesen Aminosäuren.
3D-Darstellung von oder	3D-Darstellung von , ,