Proteine
© Urs Leisinger 2017
Sehprozess und Rhodopsin
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Die Abbildung zeigt Rhodopsin in verschiedenen Zuständen (dunkeladaptiert, nach Absorption eines Photons und als Opsin nach Abspaltung des Retinals) und in verschiedenen Darstellungsweisen. Im Kalottenmodell wurden einige Aminosäuren entfernt, damit das Retinal sichtbar wird, welches sich im Inneren des Proteins befindet.
| Rhodopsin | Backbone | Kalotten | Ball&stick |
| dunkeladaptiert | |||
| nach Absorption | |||
| Opsin |
| Backbone | aus | ein |
| Zoom | out | in |
| Retinal | cpk | reset |
Bakteriorhodipsin
Bakterien verwenden Bakteriorhodopsin (Bacteriorhodopsin), um H+ durch die Membran zu pumpen.
Durch die Verformung des Retinals ändert sich die Ausrichtung des N-Atoms, mit dem das Retinal mit dem Protein verknüpft ist. Zudem verschieben sich verschiedene Aminosäuren, die am H+-Transfer beteiligt sind. Besonders stark bewegt sich Arginin 82 unten im Kanal. Es wird erforscht, wie diese Veränderung der Form dazu führt, dass H+ von unten nach oben transportiert werden, mitten durch das Bakterienrhodopsin und dadurch durch die Archeobakterien-Membran.
Quelle und weitere InfosG-Protein
Die Lipide, welche das G-Protein in der Membran verankern, sind nicht zu sehen, da sie entfernt wurden, um die Kristallisation des G-Proteins zu ermölichen.
G-Protein 1got
G-Protein 1got mit Myristatbc
Quelle